Трима си поделят Нобела за химия за открития за протеините с огромен потенциал (видео)
С тяхното откритие учените могат да разберат повече за антибиотичната резистентност и да създават изображения на ензими, способни да разграждат пластмаси
Нобеловата награда за химия за 2024 г. се присъжда за изследванията за протеините, ключовите химически инструменти на живота, съобщи Кралската шведска академия на науките.
Още по темата
Дейвид Бейкър е удостоен с половината от приза за това, че е успял да извърши смятаното за немислимо - да създаде напълно нови видове протеини. Демис Хасабис и Джон Джъмпър си поделят другата половина от приза за разработването на модел на изкуствен интелект (ИИ) за разрешаване на 50-годишен проблем: прогнозиране на сложни протеинови структури. Тези открития са с огромен потенциал, се посочва в прессъобщение на Кралската шведска академия на науките, предаде БТА.
Многообразието на живота показва невероятния капацитет на протеините като химически инструменти. Те контролират и ръководят всички химични реакции, които взети заедно са основата на живота.
Едно от откритията, почетени тази година, се отнася до конструирането на впечатляващи протеини. Другото пък е сбъдване на 50-годишна мечта - прогнозиране на протеинови структури от техните аминокиселинни последователности. И двете открития дават път на огромни възможности, каза Хайнер Линке, председател на Нобеловия комитет по химия в Кралската шведска академия на науките.
Протеините се състоят основно от 20 различни аминокиселини, които могат да се опишат и като градивни елементи на живота. През 2003 г. Дейвид Бейкър успява, използвайки тези градивни елементи, да създаде нов протеин. Оттогава неговата изследователска група постоянно създава нови протеини, сред които и такива, които намират приложение във фармацевтиката, ваксините, наноматериалите и микросензорите.
Нобеловата награда за химия отива при трима учени за открития за протеините с огромен потенциал
Снимка: АР/БТАВторото отличено тази година откритие е за прогнозирането на протеинови структури. Аминокиселините в протеините са свързани в дълги вериги, които се огъват до триизмерни структури с решаващо въздействие върху функцията на протеините. От 70-те години на миналия век учените се опитват да прогнозират протеиновите структури на базата на аминокиселинните последователности, но без успех. Пробивът настъпва преди четири години.
През 2020 г. Демис Хасабис и Джон Джъмпър представят ИИ модела, наречен AlphaFold2. С негова помощ те успяват да прогнозират структурата на почти всички 200 милиона протеина, идентифицирани досега в науката. От създаването си AlphaFold2 се използва от повече от два милиона души от 190 страни. Сред множеството му приложения е и това, че учените могат да разберат повече за антибиотичната резистентност и да създават изображения на ензими, способни да разграждат пластмаси, посочват от Кралската шведска академия на науките.
Миналата година Нобеловата награда за химия бе поделена от американските учени Мунги Бавенди и Луис Брус и руснака Алексей Екимов за работата им върху квантовите точки - миниатюрни частици, само няколко нанометра в диаметър, които могат да излъчват ярка цветна светлина и намират приложение във всекидневието, в електрониката и в образната диагностика в медицината, припомни Асошиейтед прес.
Нобеловата седмица започна в понеделник, когато американците Виктор Амброс и Гари Ръвкън бяха отличени с приза за физиология или медицина. Двама от пионерите в машинното обучение - Джон Хопфийлд и Джефри Хинтън, спечелиха Нобеловата награда за физика във вторник. В четвъртък ще бъде обявен лауреатът на Нобеловата награда за литература, а в петък - за мир. Наградата за икономика ще бъде присъдена на 14 октомври.
Нобеловата награда е съпроводена от парична премия от 11 милиона шведски крони (един милион щатски долара) от наследството на шведския изобретател Алфред Нобел. Лауреатите получават наградите си на церемонии на 10 декември, когато е годишнината от кончината на Алфред Нобел.
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}
;void(0);){kind=link}